МНС виконують в організмі різноманітні функції. Так, антигени МНС класу 1 і 2 визначають здатність імунної системи організму розпізнавати чужеродние антигени. Суть цього явища складається в тому, що мікроорганізми, продукти їх розпаду або життєдіяльності, інші незмінені антигени Т-лімфоцитамі не розпізнаються, тому спочатку вони зазнають переробки в клетках-макрофагах, де відбувається їх часткова денатурация і протеолиз, як правило, до пептидов. Такий низкомолекулярний перероблений антиген переміщається на поверхню клітки, зв'язується з молекулами, що знаходяться тут МНС і стає доступним для сприйняття Т-лімфоцитамі. При цьому комплекси антигенів з молекулами МНС класу 1 розпізнаються цитотоксическими Т-лімфоцитамі, які здійснюють руйнування злоякісно перерожденних або інфікованих вірусом кліток, а комплекси антигенів з молекулами МНС класу 2, що утворюються в основному на В-лімфоцитах і макрофагах, розпізнаються Т-хелперамі, які як посередники передають сигнал і включають В- і Т-клітки в антителообразование або інші еффекторние процеси.

Антитіла - це особливий вигляд білків, званих иммуноглобулинами, що виробляються під впливом антигенів і що володіють здатністю специфічно реагувати з ними. Антитіла можуть нейтралізувати токсини бактерій і віруси (антитоксини і вируснейтрализующие антитіла), облягати розчинні антигени (преципитини), склеювати корпускулярние антигени (агглютинини), підвищувати фагоцитарную активність лейкоцитів (опсонини), зв'язувати антигени, не викликаючи яких-небудь видимих реакцій (блокуючі антитіла), спільно з комплементом лизировать бактерії і інші клітки, наприклад, еритроцити (лизини).

Антитіла являють собою гликопротеини з молекулярною масою від 150 000 до 1 000 000. У найпростішому випадку молекула AT має форму букви «ігрек» або «рака» із змінним кутом між двома верхніми відрізками («клешнями»), що говорить про гнучкість її структури. Складаються антитіла з чотирьох полипептидних ланцюгів, пов'язаних друг з іншому дисульфидними містками. Два ланцюги - довгі і посередині зігнені (як хокейні ключки), а дві - короткі і прямі - прилягають до верхніх відрізків довгих ланцюгів. Молекулярна маса довгих ланцюгів 50 000, їх називають важкими, або Н-ланцюгами; коротких - 25 000, їх називають легкими, або Z-ланцюгами. Важкі і легкі ланцюги відрізняються по амінокислотному складу і антигенним властивостям.

Обидва ланцюги імуноглобуліну по порядку розташування в них амінокислот діляться на дві частини. Одна з них, З-область, у всіх ланцюгів імуноглобуліну стабільна; інша, V-область, вариабельна, послідовність амінокислот в ній міняється в залежності від вигляду антиген, зухвалого утворення антитіла. При цьому на кінцях V-областей молекули Y (на двох «клешнях рака») формуються два антигенсвязивающие центри. Останні у різних иммуноглобулинов мають різну конфігурацію, комплементарную детерминантной групі того антиген, під впливом якого виробилися.

Таким чином, розпізнавання антиген відповідним антитілом відбувається не по хімічній структурі, а головним чином по загальній конфігурації антиген завдяки взаємної комплементарности з антигенсвязивающим центром. Антитіла зв'язуються з антигенами за рахунок просторової комплементарности, яка забезпечується міжмолекулярними силами і водневими зв'язками. Міцність взаємодії між антигеном і одним антигенсвязивающим центром називається аффинностью (спорідненістю). Реакція між антигеном і антитілом приводить до утворення комплексу антигени-антитіло (АГАТ). У деяких разах скріплення антиген антитілом вже досить для знешкодження антиген - нейтралізації (наприклад, знешкодження правцевого анатоксина). Спорідненість антитіл до відповідних ним антигенів може бути різною. У сироватці проти того або інакшого антиген завжди міститься суміш багатьох молекул антитіл з різною спорідненістю до нього, і їх з'єднання з антигеном зумовлює перехресні реакції. Якщо в молекулі антиген є трохи детермінант з однаковою антигенною специфічністю, то молекулярні агрегати, що утворюються в присутності специфічних антитіл, можуть ставати настільки великими, що комплекси АГАТ вже не можуть залишатися в розчині і випадають в осадок - відбувається преципітація. У діагностиці преципітацію застосовують для визначення природи антигенів і специфічності антитіл. У реакціях антитіл з антигенами, що являють собою частинки або клітки (частинки крові, бактерії), також можуть утворюватися великі агрегати, іноді навіть видимі неозброєним оком. Подібні реакції агглютинації («склеювання») використовують для визначення груп крові, ідентифікації бактерій, а також антитіл проти бактерійних білків і гормонів в крові і сечі. На основі цієї реакції розрізнюють повні і неповні антитіла. Так, відповідні повні антитіла (звичайно належні до класу JgM) безпосередньо викликають агглютинацию еритроцитів, тоді як неповні антитіла (переважно класу JgG) реагують з розташованими на їх поверхні антигенами, але внаслідок своїх невеликих розмірів не можуть викликати агглютинацию.

Антигени, сполучені зі специфічними дільницями скріплення неповних антитіл, вже не можуть реагувати з повними антитілами, тому неповні антитіла називають також що блокують. Останні блокують антиген, а нерідко одночасно зв'язують комплемент, внаслідок чого їх вже називають і комплементсвязивающими. Якщо ж реакція антигени-антитіло не викликає яких-небудь змін в організмі, їх називають антитілами-свідками. Реагування JgE і JgG з антигенами може приводити до розвитку алергій. При незначних, безслідно зникаючих виявах алергії на шкіряних покривалах алергічні антитіла називають реагинами, а при яскраво виражених пошкодженнях кліток шкіри - агрессинами, або кожно-сенсибилизирующими антитілами. Як і всі білки, иммуноглобулини є антигенами, і по відношенню до них виробляються антииммуноглобулини, тобто антитіла проти антитіл.

У залежності від будови константних областей важких ланцюгів все иммуноглобулини поділяють на п'ять класів: JgG, JgM, JgA, JgE, JgD.

Jg Gактивируют систему комплемента і зв'язуються з деякими антигенами поверхні кліток, роблячи тим самим ці клітки більш доступними для фагоцитоза. Оскільки це порівняно дрібні мономерние молекули, вони можуть проникати через плацентарний бар'єр з крові матері в кров плоду. Оскільки до народження у плоду істотної продукції антитіл не відбувається (для цього потрібно контакт з чужеродними речовинами), JgG матері служать важливими механізмами захисту новонародженого від інфекції. У подальшому їх кількість поповнюється при годівлі дитини грудьми (особливо в перші шість годин після родів), що забезпечує йому імунітет в перші тижні життя. Вміст цих иммуноглобулинов в крові дитини звичайний навіть вище, ніж у матері. Вони захищають організм новонародженого від вірусу поліомієліту, вірусу краснухи, від збуджувачів менінгіту, коклюшу, правця, дифтерії. Через 2-4 місяці зміст JgG помітно знижується, що пов'язано з інтенсивним розпадом материнських AT і тимчасовою недостатністю власного синтезу. Зі 2-го року життя дитини кількість JgG в його крові починає збільшуватися і досягає дорослого рівня до 4-5 років.

Бурхливий виробіток JgG відбувається вже при повторному попаданні антиген в організм, забезпечуючи нейтралізацію бактерійних токсинів і вірусів. Період напіврозпаду 24 дні.

JgM - самі великі антитіла, що виробляються на первинне введення в організм антиген. Вони відрізняються вираженої авидностью і утворять міцні з'єднання з антигенами, несучими множинні детермінанти, - ці антитіла викликають агглютинацию і здатні нейтрализовивать чужорідні частинки, забезпечуючи стійкість до бактерійних інфекцій. До JgM належать антитіла системи груп крові АВО, холодовие агглютинини і ревматичні чинники. Зберігаються JgM, однак, недовго - період їх напіврозпаду не перевищує 5 днів.

JgAмогут являти собою як мономери, так і полімери і виробляються як на первинне, так і на повторний вплив антиген. При цьому сивороточние JgA нагромаджуються в крові. Біологічна роль їх до кінця не вивчена. Секреторні JgA продуцируются в слизових оболонках кишечника, у верхніх дихальних шляхах, в мочеполовой трубці, містяться в слізній рідині, слині, молоці і забезпечують місцевий імунітет тканин проти антигенів, що контактують зі слизовими оболонками. Період напіврозпаду - 6 днів.

Мономерние иммуноглобулиниJgDиJgEприсутствуют в плазмі в дуже низьких концентраціях. Можливо, вони функціонують як пов'язані з клітками рецептори антигенів. JgE сполучаються зі спеціальними рецепторами на поверхні базофилов і огрядних кліток при зустрічі з відповідним антигеном, клітка - носій цього імуноглобуліну - секретирует гистамин і інші вазоактивние речовини, зухвалі алергічну реакцію.

JgD знаходиться на поверхні В-лімфоцитов і разом з JgM становить основну частину їх рецепторов. Про фізіологічну роль їх відомо мало.

У останні роки стали прояснятися деякі механізми генной регуляції синтезу иммуноглобулинов. Істотний крок уперед в цьому напрямі був зроблений тоді, коли було виявлено, що сегменти генів, що кодують Н- і L-ланцюги иммуноглобулинов в попередниках лимфоцитов, спочатку «розкидані» по хромосомі, тобто просторово розділені. Для кожної вариабельной (V-області) частини ланцюга початково існує дуже багато (щонайменше 103) різних генних сегментів. Оскільки і Н-, і L-ланцюги антитіл мають свої V-області, що беруть участь в скріпленні антиген, числом можливих комбінацій забезпечується синтез щонайменше 106специфичностей антитіл. При такій величезній різноманітності можливостей антиген викликає пролиферацию саме тих В-лімфоцитов, які розпізнають даний антиген.