Основою еластичних волокон є глобулярний гликопротеин - еластин, що синтезується фибробластами і гладкими мишечними клітками. Для еластина характерно наявність двох похідних амінокислот - десмозина і изодесмозина, які беруть участь в стабілізації молекулярної структури еластина і приданні йому здібності до розтягнення, еластичності.

Глобулярний білок еластин складає перший, молекулярний, рівень організації еластичного волокна.

Молекули еластина поза кліткою сполучаються в ланцюжки - еластиновие протофибрилли- другий, надмолекулярний, рівень організації еластичного волокна. Еластиновие протофибрилли в поєднанні з гликопротеином (фибриллином) образуютмикрофибрилли.

Четвертий рівень організації еластичного волокна - волоконний. Зрілі еластичні волокна містять біля 90 % аморфного компонента еластичних білків (еластина) в центрі, а по периферії - микрофибрилли.

Крім зрілих еластичних волокон, различаютелауниновиеиокситалановиеволокна. У елаунинових волокнах співвідношення микрофибрилл і аморфного компонента приблизно рівне, а окситалановие волокна складаються тільки з микрофибрилл.

Коллагеновие і еластичні волокна в з'єднувальній тканині утворять волокнистий кістяк з орієнтованим, неорієнтованим і змішаним типами розташування волокон. Орієнтований (або оформлений) тип характеризується паралельним розташуванням основної маси волокнистих структур (наприклад, в сухожиллях, зв'язках, фасциях). Неорієнтований (або неоформлений) тип побудований з волокон, що не мають переважної орієнтації (як наприклад, дерма шкіри). Змішаний тип волокнистого кістяка, як правило, має шарувату будову з чергуванням напрямів розташування волокнистих елементів.