2.1 ХІМІЧНІ ЗВ'ЯЗКИ І ВЗАЄМОДІЇ МІЖ МОЛЕКУЛАМИ

У органічних молекулах атоми пов'язані ковалентно; орбитали сусідніх атомів перекриваються, так що формально виникає загальна пара електронів (наприклад, Н3С: СН3, або Н3С - СН3).

Якщо один з пов'язаних атомів більше за електрофилен (кисень, азот), то максимум електронної густини зміщається ближче до цього атома і утвориться полярна група, що володіє дипольним моментом (наприклад, - З=Про або - ВІН). Молекула води також являє собою полярну дипольну молекулу.

Для структури живих систем велике значення мають зв'язки і взаємодії междумолекулами, розглянуті нижче.

Органічні молекули можуть сполучатися ковалентними зв'язками. Наприклад, при отщепленії води утвориться складний ефирили ж ацеталь (в окремому випадку - гликозид), при отщепленії водня між двома SH-групами виникає дисульфидная зв'язок (- S - S -).)(Ковалентная зв'язок в більшості випадків міцна і лише дуже рідко (наприклад, в клітинній стінці) може бути дуже слабою.)(

Іонний зв'язок заснований на електростатичній взаємодії між негативно зарядженою групою однієї молекули (апример, - СОО-або

- РО3Н2-) і позитивно зарядженою групою (наприклад, NH3+) іншої молекули.)(

Взаємодія іон-діполь.)(Між іонізованими групами (катионами, анионами) і діполь діє електростатичне тяжіння, внаслідок якого іони гидратируются, т.)(е.)(оточуються дипольними молекулами води.)(Іонізовані групи гидрофильни (притягають воду).)(

Особливо важливим виглядом дипольних взаємодій є водневі зв'язки.)(Атом водня, пов'язаний з сильно електронегативним атомом (О, N), придбаває такий сильний позитивний заряд (виникає діполь!), що може утворити другий зв'язок з іншим електронегативним атомом (мал. 2.1).)(Подібним же образом зв'язуються один з одним молекули води.)(

Рис.)(2.1 - Утворення водневого зв'язку.)(Водневі зв'язки між молекулами води (1), між органічною молекулою і водою (2) і між двома органічними, наприклад білковими, молекулами (3)

Взаємодії Лондона - Ван-дер-Ваальса - це слабі сили тяжіння між неполярними молекулами або частинами молекул.)(Коливання атомів (наприклад, електричні моменти, що створюються електронами) або груп атомів (наприклад, теплові вібрації) індукують подібні ж коливання в сусідніх молекулах (резонанс).)(

Гидрофобние взаємодії.)(Неполярні молекули і частини молекул (наприклад, вуглеводневі ланцюги), якщо вони знаходяться в полярному розчиннику (такому, як вода), міцно утримуються разом.)(Це зумовлене тим, що неполярні молекули і частини молекул не взаємодіють з молекулами води.)(Тому у водному розчині вони порушують гомогенну структуру води внаслідок розриву водневих зв'язків, що приводить до підвищення впорядкованість системи (зменшенню ентропії).)(Водневі зв'язки утворяться знов, і або відбувається видалення неполярних молекул з розчину (утворення масляної плівки на поверхні води), або навколишня вода стискає ці молекули один з одним так, щоб площа зіткнення виникаючого гидрофобного простору з полярним розчином залишалася мінімальною.)(В обох випадках досягається стан найменшої впорядкованості (максимальної ентропії) у відповідності з другим законом термодинаміки - законом ентропії.)(Тому неполярні молекули або їх частини нерозчинні у воді, т.)(е.)(гидрофобни.)(

Молекули з гидрофильной (іонізованої або полярної) і гидрофобной частинами (наприклад, липиди,) називаються амфипатическими.)(В водних розчинах гидрофобние частини молекул стискуються в замкнений шар, в той час як гидрофильние частини повертаються до полярного розчинника і вступають з ним у взаємодію.)(

БІЛКИ

Білки (протеїни) являють собою) макромолекули з молекулярною масою від 10 000 до декількох мільйонів.

Основні функції білків в живих системах:

1. Структурна, будівельна (креатин - білок волосся, нігтів, луски і т. д.);

2. Каталітична - білки ферменти (амилаза, трипсин);

3. Транспортна (гемоглобін, що транспортує кисень, транспортні білки, що переносить речовини через клітинну мембрану);

4. Скорочувальна (актин і миозин - скорочувальні білки м'язів);

5. Регуляторная (белок-репрессор, регулюючий активність транскрипції);

6. Інформаційна - білки-гормони (інсулін);

7. Захисна - білки-антитіла імунної системи;

8. Енергетична, запасна (білок молока - казеїн, яєчний альбумін);

9. Рецепторная (родопсин);

10. Білки-токсини (у змій, бактерій);

11. Білки-антибіотики (у рослин).

2.2.1 Амінокислоти

Структурними блоками білків служать амінокислоти. Молекула амінокислоти володіє одночасно аминогруппой (- NH2) і карбоксильной групою (- СООН) (мал. 2.2). Крім значного числа амінокислот, що лише зрідка зустрічаються в білках, існує 20 протеиногенних амінокислот, з яких в основному побудовані всі білки.

Протеиногенние амінокислоти є α-амінокислотами і мають L-конфігурацію (виключення складає оптично неактивний глицин).

По будові бічного ланцюга (R на мал. 2.2) амінокислоти розділяють на 7 груп:

1) алифатические нейтральні (наприклад, глицин);

2) алифатические гидроксиамино-кислоти (наприклад, серин);

3) серосодержащие (наприклад, цистеин);

4) кислі амінокислоти і їх амиди (наприклад, аспарагиновая кислота і інш.);

5) основні (наприклад, лизин і інш.);

6) ароматичні і гетероароматические (наприклад, фенилаланин і інш.);

7) иминокислоти (пролин).

Бічні ланцюги можуть бути гидрофобними (наприклад, у алифатических нейтральних амінокислот і фенилаланина) або гидрофильними (наприклад, у кислих або основних амінокислот).

Рис. 2.2 - Амінокислоти - загальна формула